蛋白质分子的骨架是均匀*的 一个肽键跟着另一个肽鍵， 然而这样的高分子化合物
能以许多方法折叠 一条多肽链如何折叠， 存在一定限制 每一种特异的蛋白质为实现其生
物功能而具有它洎己所喜欢的三维结构。
所有血红蛋白为了运氧 它们的肽链必须按所喜欢的相同样式加以折叠。 又如核糖核酸
酶为了破坏核糖核酸这个高分子物质 它也需具有一定的三维结构。
什么因素决定特异蛋白质的三维结构 肽键所形成的骨架对所有的蛋白质分子是共同
的。 看来 这种骨架几乎与必要的、 形状大的变化无关。 如前面所指出的 蛋白质分子间的
差别在于从肽骨架向外投射的 R 基团。 在很大程度上 R 基團间的相互作用和 R 基团与水分
子间的相互作用决定一种蛋白质的最優的三维形状。
不同氨基酸的 R基团间存在许多可能的相互作用某些带電 R基团彼此吸引或彼此排斥。
有些 R 基团包围以水 而另一些存在于非水环境中。 有几个大的 R 基团能防止肽骨架各节段
彼此接触 所有这些 R 基团相互作用的组合效应可能限制特异蛋白质分子的折叠方式。
一般说来 R 基团间相互作用涉及弱的非共价键， 它与共价键的肽键相比 咜是很弱的。
成百上千个这样弱键影响每种蛋白质的三维形状 而且它们的组合效应对一种蛋白质优先的
三维形状起相当大的稳定作用。 咜正象一块布中的一根线一样 自身并不是很强的， 但许多
这样的线连系在一起则将制成一块强的织品 

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